Teilprojekt D03: BAK1 Rezeptor Komplex Regulation in der pflanzlichen Immunität

Leitung:

Dr. Birgit Kemmerling

Universität Tübingen

ZMBP, Pflanzenbiochemie

Auf der Morgenstelle 5, 72076 Tübingen

Tel 07071 - 29 76654

Fax 07071 - 29 5226

birgit.kemmerlingspam prevention@zmbp.uni-tuebingen.de

Zusammenfassung:

Die erste Verteidigungslinie gegen mikrobielle Pathogene in Pflanzen basiert auf der Perzeption von Pathogen-assoziierten molekularen Mustern (PAMP) durch oberflächenexponierte Rezeptoren, die auch Mustererkennungsrezeptoren genannt werden (PRR). Diese Rezeptoren gehören oft aber nicht ausschließlich zur Familie der Leuzin-reichen Rezeptorkinasen (LRR-RLK). Zu den beststudierten PRRs gehören FLS2 und EFR, die Rezeptoren für bakterielles Flagellin bzw. den Elongationsfaktor Ef-Tu. Nach Bindung des Liganden bilden FLS2 und EFR einen heteromeren Komplex mit BAK1, einer Rezeptorkinase mit 4 LRRs aus Arabidopsis thaliana, die mit verschiedenen ligandenbindenden LRR-RLK interagiert und so verschiedenste Signalwege kontrollieren kann. Zusammen mit dem Brassinosteroid­rezeptor BRI1 ist BAK1 an der Brassinosteroid-abhängigen Form- und Größenregulation der Pflanze beteiligt. Darüber hinaus reguliert BAK1 Pathogen-induzierte Zelltodreaktionen. Bei den interagierenden Rezeptoren BRI1, FLS2 und EFR handelt es sich ebenfalls um Leuzin-reiche Rezeptorkinasen (LRR-RLK), allerdings mit extrazellulären Domänen, die für die Ligandenbindung eine große Zahl von LRRs tragen. Es zeichnet sich ab, dass BAK1 ein genereller Interaktor von verschiedenen LRR-RLKs ist und sowohl autonome als auch adaptive Entwicklungsprozesse steuern kann und somit einen zentralen Knotenpunkt für die Plastizität in Pflanzen darstellt. In unserem Labor wurden unter anderem zwei weitere LRR-RLKs identifiziert, die mit BAK1 interagieren können - BIR2 und BIR3 (BAK1-interagierende Rezeptorkinase). Beide Proteine interagieren konstitutiv mit BAK1 und beeinflussen in unterschiedlicher Weise BAK1-abhängige Signalweg wie PAMP-induzierte pflanzliche Abwehr, Zelltodkontrolle und Brassinosteroid-abhängige Prozesse. Sie scheinen negativ regulatorische Wirkung auf rezeptorvermittelte Signalwege zu haben, was auf einen neuen Mechanismus der Rezeptorkomplexregulation über eine direkte Interaktion mit BAK1 hindeutet. In diesem Projekt sollen diese beiden Rezeptorkinasen charakterisiert werden, um (1) die Funktionen beider Proteine zu erfassen, (2) die molekulare Grundlage ihrer Interaktion mit BAK1 aufzuklären und (3) den Einfluss von BIR2 und BIR3 auf die Komplexbildung von BAK1 mit ligandenbindenden Rezeptoren und damit auf die verschiedenen adaptiven und autonomen BAK1-abhängigen Prozesse zu erklären. Der Vergleich der Interaktion von BAK1 mit diesen beiden regulatorischen RLKs soll Einblicke in die molekulare Spezifität der BAK1-Rezeptorkomplexbildung und deren Regulation liefern.