Uni-Tübingen

Teilprojekt B04: Analyse der antagonistischen Funktion von FT und TFL1 sowie der Rolle von 14-3-3 Proteinen bei der Blühinduktion

Leitung:

Prof. Dr. Claudia Oecking

Universität Tübingen

ZMBP, Pflanzenphysiologie

Auf der Morgenstelle 5, 72076 Tübingen

Tel 07071 - 29 76679

Fax 07071 - 29 5135

claudia.oeckingspam prevention@zmbp.uni-tuebingen.de


PD Dr. Markus Schmid

Max Planck Institut für Entwicklungsbiologie

Abt. Molekularbiologie

Spemannstraße 35-39, 72076 Tübingen

Tel 07071 - 601 1413

Fax 07071 - 601 1412

markus.schmidspam prevention@tuebingen.mpg.de

Zusammenfassung:

Die Induktion des Blühens stellt ein wichtiges adaptives Merkmal von Pflanzen dar und wird durch vielfältige Faktoren beeinflusst. In Arabidopsis thaliana werden die Blüten an den Flanken des Sprossmeristems gebildet, wohingegen das Zentrum undifferenziert bleibt. Diese räumliche Unterteilung des Meristems wird unter anderem durch die antagonistischen Aktivitäten zweier nah verwandter Proteine, dem 'Blühaktivator' FT und dem 'Blührepressor' TFL1, im Zusammenspiel mit dem bZIP Transkriptionsfaktor FD gesteuert. FT fungiert hierbei als 'Langstreckensignal' (Florigen), welches die Information zur Induktion des Blühens vom Blatt zum Apex leitet und dort mit FD interagiert. Für diese Interaktion ist eine potentielle Phosphorylierungsstelle im C-Terminus von FD essentiell. Diese stellt zudem ein Bindemotiv für 14-3-3 Proteine dar, die als spezifische Phosphoserin/-threonin interagierende Proteine bekannt sind. 14-3-3 Homologe fungieren hier möglicherweise als Adaptoren, die den Aufbau eines transkriptionell aktiven FD:FT Komplexes vermitteln. Unsere Vorarbeiten lassen vermuten, dass Unterschiede sowohl bezüglich der DNA-Bindeaktivität von FD als auch der Ausbildung eines heterotrimeren FT:14-3-3:FD Komplexes zwischen Arabidopsis thaliana und Reis bestehen. Im Rahmen des vorgeschlagenen Projektes wollen wir daher die molekularen und strukturellen Grundlagen der antagonistischen Funktion von FT und TFL1 bei der Blühinduktion im Kontext ihrer Interaktion mit FD und 14-3-3 Proteinen in A. thaliana untersuchen.